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并进一步利用 sephacryl s-300 hr 凝胶过滤和 deae-52 阴离子交换除去多糖,获取胶原蛋白纯品。sds-page 电泳表明胶原分子的组成为 (α1)3,且α链类似于脊椎动物ⅰ型胶原的α1链,热收缩温度为57℃,低于牛皮胶原5℃。
尤其是鱼皮,其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(ⅰ)α2(ⅰ)α3(ⅰ)组成,而非[α1(ⅰ)]2α2(ⅰ)。有人研究了黑-和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(asc)的电泳类型,发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分,且α1的分子量为130 kd,α2的分子量为110 kd。因此,在某些鱼类中。
但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比,其-的td要比肌肉的低1℃左右,这与肌肉胶原中脯氨酸的-化率较-胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的-酸组成,并与牛皮的-酸组成进行了比较。
都有其特定的-酸组成和排列方式,由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位-酸的改变,会直接影响其功能,这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
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