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典型的g蛋白偶联受体传递信号的基本原理是:特---的配体结合到相应的7次跨膜的g蛋白偶联受体gpcr上,引起gpcr构象的变化;构象变化之后的gpcr能够结合相应的gdp结合状态的三聚体g蛋白,并---三聚体的ga 亚基构象发生变化,释放结合的gdp。处于空置状态的ga 亚基迅速与周围环境中的gtp结合。
gpcr介导的信号转导机制的认识对于研发具有非常重要的意义。但是,gpcr的结构具有相当的复杂性,以至于尽管gpcr在1870年代就被发现了,但是对于其结构和工作原理的了解也只是集中于近40多年,并且到目前对于其结构还有很多不清楚的地方。以brian k. kobilka和robert j. lefkowitz为首的科学家在gpcr的研究中做出了---的贡献。为了表彰他们研究成果和长期的努力,2012年诺贝尔化学奖被授予这两位科学家。
围绕gpcr和g蛋白的研究的主要问题之一就是:如何能够检测到gpcr或者说g蛋白是否被---?这是所有研究g蛋白的科学家都面临的一个非常现实的问题。然而,传统的检测手段,例如同位素标记的核苷酸,荧光标记核苷酸,或者分光光度法,要么操作繁琐难度大,要么灵敏度不够,都不尽如人意。
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neweast biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特---单---抗体的检测方法。该方法基于能够特---识别gtp结合状态的三聚体g蛋白或者小g蛋白的单---抗体,利用方便快捷的试剂盒,能够迅速检测出g蛋白是否处于---状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度---优点以外,还有一个非常吸引人的优势:具有被固定的细胞内的g蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究g蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前,该类型试剂盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及,g蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。
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